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His標簽與 IMAC配基

更新時間:2022-09-22 點擊次數(shù):1294
IMAC最重要的應用是純化His標記重組蛋白,融合表達的His標簽為含有6個或更多組氨酸殘基的片段。His標簽具有較高的親和力和特異性,因此在大多數(shù)情況下,IMAC一步純化足以制備一定純度的目標蛋白質(zhì),且可滿足很多應用的要求。標簽的結構(即位置、順序和長度)可以從多個方面影響蛋白質(zhì)的生產(chǎn):表達率、與IMAC配基的結合能力、蛋白質(zhì)三維結構、蛋白質(zhì)晶體的形成等。
His標簽最常見的形式是由6個連續(xù)的組氨酸殘基組成,可以提供6個金屬結合位點。大多數(shù)情況下,結合/解離平衡轉換能力越高,使平衡傾向于結合的方向,結合能力越穩(wěn)定。Biacore檢測結果顯示,在pH7.0-7.4時,六聚組氨酸標記蛋白質(zhì)與Ni-NTA的解離速率為1×10?-1.4×10?。然而,平面芯片表面的流動性、配體密度和蛋白質(zhì)濃度與多孔隙瓊脂糖顆粒非常不同。此外,His標記蛋白質(zhì)與IMAC配基相互作用的穩(wěn)定性受標簽的可接近程度和蛋白質(zhì)表面全部螯合殘基(組氨酸、半胱氨酸、天冬氨酸和谷氨酸)數(shù)量的影響。也就是說,通常即使在苛刻的條件下,如果His標簽是易接近的(大多數(shù)情況下均是如此),那么對于柱層析,蛋白質(zhì)與Ni-NTA的親和力也是足夠高的。
IMACzui常用的配體是亞氨基二乙酸(IDA)和次氨基三乙酸(NTA),與Cu2+、Ni2+、Zn2+等金屬離子配位時,前者有3個配位基團,后者有4個配位基團。Cu2+、Ni2+、Zn2+這些離子在水溶液中以六配位體化合物的形式存在。螯合配體的配位基團多,與金屬螯合牢,但金屬可供蛋白質(zhì)配位的位點少,與蛋白質(zhì)結合力減弱。因此,一般IDA與蛋白質(zhì)的結合比NTA強;但是NTA與金屬螯合牢,金屬離子不容易脫落。


月旭科技現(xiàn)提供Ni-NTA以及Ni-IDA,填料與預裝柱均有。

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